核糖體是細(xì)胞內(nèi)一種核糖核蛋白顆粒(ribonucleoprotein particle），主要由RNA(rRNA）和蛋白質(zhì)構(gòu)成，其惟一功能是按照mRNA的指令將氨基酸合成蛋白質(zhì)多肽鏈，所以核糖體是細(xì)胞內(nèi)蛋白質(zhì)合成的分子機(jī)器。

　　核糖體可在mRNA上移動^[1]

　　核糖體無膜結(jié)構(gòu)，主要由蛋白質(zhì)(40%）和RNA(60%）構(gòu)成。核糖體按沉降系數(shù)分為兩類，一類（70S）存在于細(xì)菌等原核生物中，另一類（80S）存在于真核細(xì)胞的細(xì)胞質(zhì)中。他們有的漂浮在細(xì)胞內(nèi)，有的結(jié)集在一起。

　　構(gòu)成核糖體的蛋白質(zhì)。大腸桿菌核糖體蛋白的初級結(jié)構(gòu)均被確定。大腸桿菌核糖體的30S亞基含S1—S21共21種蛋白質(zhì)，50S亞基含L1—L34共34種蛋白質(zhì)。這些蛋白質(zhì)已被全部分離純化。分子量約1萬到3萬。除S6、L7、L12之外全是堿性蛋白質(zhì)。這些蛋白質(zhì)是免疫學(xué)上獨(dú)立的蛋白質(zhì)，只有L7、L12顯示出相互交叉反應(yīng)。已知L7與L12是同一蛋白質(zhì)，L7的N末端被乙?；?。已經(jīng)確定了幾種蛋白的一級結(jié)構(gòu)。機(jī)能已經(jīng)明確的蛋白質(zhì)如下述：S1：與蛋白質(zhì)合成的i因子（干擾因子）和Qβ復(fù)制酶的亞基Ⅰ為同一物質(zhì)，可與mRNA結(jié)合；S4：ram（核糖體的雙關(guān)性ribosomal ambiguity）基因的產(chǎn)物；S5：SPc〔壯觀霉素（Spectinomycin）抗性〕基因的產(chǎn)物；S12：str（鏈霉素抗性）基因的產(chǎn)物；L7、L12：有和多肽鏈延長因子Tu及G間的相互作用，也有和起始因子和終止因子的相互作用。L11：肽基轉(zhuǎn)移酶。

　　可分為三種類型：細(xì)胞質(zhì)核糖體、線粒體核糖體、葉綠體核糖體。

　　可分為兩種類型：真核生物核糖體和原核生物核糖體。

　　原核細(xì)胞的核糖體較小，沉降系數(shù)為70S，相對分子質(zhì)量為2.5MDa，由50S和30S兩個(gè)亞基組成； 而真核細(xì)胞的核糖體體積較大，沉降系數(shù)是80S，相對分子質(zhì)量為3.9～4.5MDa，由60S和40S兩個(gè)亞基組成。典型的原核生物大腸桿菌核糖體是由50S大亞基和30S小亞基組成的。在完整的核糖體中，rRNA約占2/3，蛋白質(zhì)約為1/3。50S大亞基含有34多肽鏈和兩種RNA分子，相對分子質(zhì)量大的rRNA的沉降系數(shù)為23S，相對分子質(zhì)量小的rRNA為5S。30S小亞基含有21多肽鏈和一個(gè)16S的rRNA分子。

　　真核細(xì)胞中，核糖體進(jìn)行蛋白質(zhì)合成時(shí)，既可以游離在細(xì)胞質(zhì)中，稱為游離核糖體(free ribosome）。也可以附著在內(nèi)質(zhì)網(wǎng)的表面，稱為膜旁核糖體或附著核糖體。參與構(gòu)成RER，稱為固著核糖體或膜旁核糖體，是以大亞基圓錐形部與膜接著游離核糖體(free ribosome）。分布在線粒體中的核糖體，比一般核糖體小，約為55S(35S和25S大、小亞基），稱為胞器或線粒體核體。凡是幼稚的、未分化的細(xì)胞、胚胎細(xì)胞、培養(yǎng)細(xì)胞、腫瘤細(xì)胞，它們生長迅速，在胞質(zhì)中一般具有大量游離核糖體。真核細(xì)胞含有較多的核糖體，每個(gè)細(xì)胞平均有106 ～107 個(gè)，而原核細(xì)胞中核糖體較少每個(gè)細(xì)胞平均只有15×102 ～18×103 個(gè)。真核細(xì)胞核糖體的沉降系數(shù)為80S，大亞基為60S，小亞基為40S。在大亞基中，有大約49種蛋白質(zhì)，另外有三種rRNA∶28S rRNA、5S rRNA和5.8S rRNA。小亞基含有大約33種蛋白質(zhì)，一種18S的rRNA。

　　無論哪種核糖體，在執(zhí)行功能時(shí)，即進(jìn)行蛋白質(zhì)合成時(shí)，常3-5個(gè)或幾十個(gè)甚至更多聚集并與mRNA結(jié)合在一起，由mRNA分子與小亞基凹溝處結(jié)合，再與大亞基結(jié)合，形成一串，稱為多聚核糖體（游離多聚核糖體及固著多聚核糖體），Polyribosome或Polysome。mRNA的長短，決定多聚核糖體的多少，可排列成螺紋狀，念珠狀等，多聚核糖體是合成蛋白質(zhì)的功能團(tuán)。此時(shí)，每一核糖體上均在以mRNA的密碼為模板，翻譯成蛋白質(zhì)的氨基酸順序。在活細(xì)胞中，核糖體的大小亞基，單核糖體和多聚核糖體是處于一種不斷解聚與聚合的動態(tài)平衡中，隨功能而變化，執(zhí)行功能量為多聚核糖體、功能完成后解聚為大、小亞基。

　　可分為游離核糖體和附著核糖體。

　　游離核糖體位于細(xì)胞質(zhì)基質(zhì)中，主要合成胞內(nèi)蛋白，分泌在細(xì)胞內(nèi)；

　　附著核糖體主要附著在糙面內(nèi)質(zhì)網(wǎng)上，負(fù)責(zé)合成外運(yùn)蛋白，分泌在細(xì)胞外。

　　真核細(xì)胞的核糖體的大小亞基是在核中形成的，在核仁部位rDNA經(jīng)RNA聚合酶Ⅰ轉(zhuǎn)錄出45S rRNA，是rRNA的前體分子，與胞質(zhì)運(yùn)來的蛋白質(zhì)結(jié)合，再進(jìn)行加工，經(jīng)酶裂解成28S，18S和5.8S的rRNA，而5S rRNA則在核仁外經(jīng)RNA聚合酶Ⅲ合成。28S,5.8S及5S rRNA與蛋白質(zhì)結(jié)合，形成RNP分子團(tuán)。為大亞基前體，分散在核仁顆粒區(qū)，再加工成熟后，經(jīng)核孔入胞質(zhì)為大亞基，18S rRNA也與蛋白質(zhì)結(jié)合，經(jīng)核孔入胞質(zhì)為小亞基。大小亞基在胞質(zhì)中可解離存在，但在需要時(shí)可在Mg4 <0.001M存在時(shí)，合成完整單核糖體，此時(shí)才具有合成功能，當(dāng)Mg4 <0.001M時(shí)則又重新解離。

　　非膜相結(jié)構(gòu)，大小10-20nm，可單個(gè)或成群分布于細(xì)胞質(zhì)中，也可附著在外膜，內(nèi)質(zhì)網(wǎng)上，或存在于線粒體,葉綠體中，用負(fù)染色高分辨電鏡觀察，核糖體不是圓形顆粒，而是由大、小兩個(gè)亞基組成的不規(guī)則顆粒。

　　大亞基側(cè)面觀是低面向上的倒圓錐形，底面不是平的，邊緣有三個(gè)突起，中央為一凹陷，似沙發(fā)的靠背和扶手。小亞基是略帶弧形的長條，一面稍凹陷，一面稍外突，約1/3處有一細(xì)縊痕，將其分成大小兩個(gè)不等部份。小亞基趴在大亞基上，似沙發(fā)上趴了一只小猴。大小亞基凹陷部位彼此對應(yīng)相結(jié)合，就形成了一個(gè)內(nèi)部空間。此部位可容納mRNA、tRNA及進(jìn)行氨基酸結(jié)合等反應(yīng)。

　　此外，在大亞基內(nèi)有一垂直的通道為中央管，所合成的多肽鏈由此排放，以免受蛋白酶的分解。一般真核細(xì)胞中，10的6次方到7次方個(gè)/細(xì)胞，原核細(xì)胞中15-18× 10的三次方個(gè)/細(xì)胞，蛋白質(zhì)合成旺盛的細(xì)胞可達(dá)1×10的12次方個(gè)/細(xì)胞。

　　核糖體在蛋白質(zhì)生物合成起著重要的作用，蛋白質(zhì)生物合成過程可分成三個(gè)階段：
·第一階段（氨基酸的激素和轉(zhuǎn)運(yùn)）
第一階段在胞質(zhì)中進(jìn)行，氨基酸本身不認(rèn)識密碼，自己也不會到Ribosome上須靠tRNA。氨基酸＋tRNA→→氨基酰tRNA復(fù)合物每一種氨基酸均有專一的氨基酰-tRNA合成酶催化，此酶首先激活氨基酸的羥基，使它與特定的tRNA結(jié)合，形成氨基酰tRNA復(fù)合物。所以，此酶是高度專一的，能識別并反應(yīng)對應(yīng)的氨基酸與其tRNA,而tRNA能以反密碼子識別密碼子，將相應(yīng)的氨基酸轉(zhuǎn)運(yùn)到核糖體上合成肽鏈。

　　·第二階段（在多聚核糖體上的mRNA分子上形成多肽鏈）
氨基酸在核糖體上的聚合作用,是合成的主要內(nèi)容,可分為三個(gè)步驟：
1、多肽鏈的起始：mRNA從核到胞質(zhì),在起始因子和Mg的作用下，小亞基與mRNA的起始部位結(jié)合，甲硫氨酰（蛋氨酸）—tRNA的反密碼子，識別mRNA上的起始密碼AuG（mRNA）互補(bǔ)結(jié)合，接著大亞基也結(jié)合上去，核糖體上一次可容納二個(gè)密碼子。

　　2、多肽鏈的延長：第二個(gè)密碼對應(yīng)的氨?；猼RNA進(jìn)入核糖體的A位,也稱受位,密碼與反密碼的氫鍵,互補(bǔ)結(jié)合。在大亞基上的多肽鏈轉(zhuǎn)移酶（轉(zhuǎn)肽酶）作用下，供位(P位)的tRNA攜帶的氨基酸轉(zhuǎn)移到A位的氨基酸后并與之形成肽鍵（—CO-NH—）tRNA脫離P位并離開P位,重新進(jìn)入胞質(zhì),同時(shí),核糖體沿mRNA往前移動,新的密碼又處于核糖體的A位,與之對應(yīng)的新氨基酰-tRNA又入A位,轉(zhuǎn)肽鍵把二肽掛于此氨基酸后形成三肽，ribosome又往前移動,由此漸進(jìn)漸進(jìn),如此反復(fù)循環(huán)，就使mRNA上的核苷酸順序轉(zhuǎn)變?yōu)榘被岬呐帕许樞颉?/p>

　　3、多肽鏈的終止與釋放：肽鏈的延長不是無限止的,當(dāng)mRNA上出現(xiàn)終止密碼時(shí)（UGA,U氨基酸和UGA）就無對應(yīng)的氨基酸運(yùn)入核糖體,肽鏈的合成停止，而被終止因子識別,進(jìn)入A位,抑制轉(zhuǎn)肽酶作用，使多肽鏈與tRNA之間水解脫下，順著大亞基中央管全部釋放出，離開核糖體。同時(shí)大小亞基與mRNA分離，可再與mRNA起始密碼處結(jié)合，也可游離于胞質(zhì)中或被降解，mRNA也可被降解。

　　這是在一個(gè)核糖體上氨基酸聚合成肽鏈，每一個(gè)核糖體一秒鐘可翻譯40個(gè)密碼子形成40個(gè)氨基酸肽鍵，其合成肽鏈效率極高?？梢?，核糖體是肽鏈的裝配機(jī)。合成的若是結(jié)構(gòu)蛋白，則這些多肽便經(jīng)過某些修飾、剪接后形成四級結(jié)構(gòu),投入使用。

　　·第三階段（信號學(xué)說Signalhypothesis）
與膜結(jié)合的核糖體和游離核糖體在性質(zhì)上是一樣的，那這種核糖體為什么會結(jié)合到粗面內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜上呢?新肽鏈又是怎樣進(jìn)入RER囊腔的呢？信號學(xué)說闡明了固著核糖體上合成蛋白質(zhì)的特殊性,該學(xué)說的基本要點(diǎn)。
1、分泌蛋白質(zhì)多肽的合成一開始也在游離多聚核糖體上，但其mRNA在AUG之后有一段45-90bp的信號順序（密碼），由此能翻譯出15-30個(gè)氨基酸的多肽（信號肽）SignalPeptide。這種能合成信號肽的核糖體將成為附著核糖體與內(nèi)質(zhì)網(wǎng)結(jié)合，不能合成信號肽的為游離核糖體，仍散布于胞質(zhì)中。

　　2、近幾年的研究發(fā)現(xiàn),胞質(zhì)中存在著信號識別顆粒（SignalRecoynitionParticle,SRP），它既能識別露出核糖體之外的信號肽，又能識別RER膜上的SRP受體，只有當(dāng)核糖體出現(xiàn)信號肽時(shí)，SRP才與核糖體的親和力增高。

　　3、SRP與核糖體一結(jié)合，便以tRNA的構(gòu)型占據(jù)了核糖體的“A”位,使核糖體的蛋白質(zhì)合成暫時(shí)停止。

　　4、SRP-核糖體復(fù)合體與RER上的SRP受體結(jié)合核糖體則以大亞基結(jié)合于RER上的嵌入蛋白。所以SRP受體又稱停泊蛋白（docking蛋白質(zhì)）SRP與SRP受體結(jié)合是暫時(shí)的，當(dāng)核糖體附著于內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜后，SRP便離去核糖體結(jié)合蛋白只存在于RER上。

　　5、信號肽由疏水性氨基酸構(gòu)成,當(dāng)能合成信號肽的核糖體與內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜結(jié)合后,信號肽便經(jīng)由內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜插入膜腔內(nèi)，（內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜中2-多個(gè)識別信號肽的受體蛋白側(cè)向移動,集中在一起形成臨時(shí)性管道與中央管相連接），而先前處于暫停狀態(tài)的蛋白質(zhì)合成活動又重新開始。進(jìn)入內(nèi)質(zhì)網(wǎng)腔的信號肽將與之相連的新生肽鏈引入內(nèi)質(zhì)網(wǎng)腔。信號肽便被位于內(nèi)質(zhì)網(wǎng)內(nèi)表面的信號肽酶切掉,核糖體繼續(xù)合成肽鏈,肽鏈不斷延長,并在內(nèi)質(zhì)網(wǎng)腔中保護(hù)不被破壞并在網(wǎng)腔中形成具有一定空間構(gòu)型的蛋白質(zhì)，當(dāng)合成終止,受體蛋白重新分散,肽鏈從核糖體脫下，核糖體大小亞基離開,所以,固著核糖體與RER的結(jié)合不是結(jié)構(gòu)性的,而是特異性、暫時(shí)性、功能性的。所以，如信號順序發(fā)生改變。所合成的信號肽不能被受體識別，核糖體就結(jié)合不到膜上。

　　核糖體的主要成份為蛋白質(zhì)和rRNA，二者比例在原核細(xì)胞中為1:1.5，在真核細(xì)胞中為1:1，每個(gè)亞基中，以一條或二條高度折疊的rRNA為骨架，將幾十種蛋白質(zhì)組織起來，緊密結(jié)合，使rRNA大部份圍在內(nèi)部，小部份露在表面。由于RNA的磷酸基帶負(fù)電荷超過了蛋白質(zhì)帶的正電荷r頌翹逑?頌翹逑鄖康腫url]負(fù)電性，易與陽離子和堿性染料結(jié)合。

　　單個(gè)核糖體上存在四個(gè)活性部位，在蛋白質(zhì)合成中各有專一的識別作用。

　　1．A部位：氨基酸部位或受位：主要在大亞基上，是接受氨?；?tRNA的部位。

　　2．P部位：肽基部位或供位：主要在小亞基上，是釋放tRNA的部位。

　　3．肽基轉(zhuǎn)移酶部位（肽合成酶），簡稱T因子：位于大亞基上，催化氨基酸間形成肽鍵，使肽鏈延長。

　　4．GTP酶部位：即轉(zhuǎn)位酶（EF-G），簡稱G因子，對GTP具有活性，催化肽鍵從供體部位→受體部位。

　　另外，核糖體上還有許多與起始因子、延長因子、釋放因子以及各種酶相結(jié)合的位點(diǎn)。核糖體的大小是以沉降系數(shù)S來表示，S數(shù)值越大、顆粒越大、分子量越大。原核細(xì)胞與真核細(xì)胞核糖體的大小亞基是不同的。

　　50S（大亞基） 23S,5S RNAS+ 原核（70S) 34種蛋白質(zhì) 55種蛋白質(zhì) 30S（小亞基） 21種蛋白質(zhì)+ 16S RNA

　　真核（80S) 60S（大亞基） 28S 5.8S 5SRNA+ 45種蛋白質(zhì) 78種蛋白質(zhì) 40S（小亞基） 33種蛋白質(zhì)，+ 18SRNA

　　與rRNA或核糖體亞基結(jié)合的蛋白質(zhì)有二類。：一類與rRNA或核糖體亞基緊密連接，需高濃度鹽和強(qiáng)解離劑（如3mol/LLiCl或4mol/L

　　自六十年代以來，人們運(yùn)用化學(xué)、物理學(xué)和免疫學(xué)方法，主要對E.coli核糖體進(jìn)行了大量的研究，完成了對E.coli核糖體54種蛋白質(zhì)氨基酸序列及三種rRNA一級和二級結(jié)構(gòu)的測定，初步認(rèn)識了核糖體顆粒的基本建造（architecture）。這些技術(shù)主要包括：

　　⑴電子顯微鏡術(shù)（EM）；

　?、泼庖邔W(xué)方法；

　?、侵凶友苌浼夹g(shù)(neuton　scattering）；

　?、入p功能試劑交聯(lián)法；

　?、刹煌玖祥g單態(tài)-單態(tài)能量轉(zhuǎn)移(singlet-singlet　energy transfer）測定

　　⑹活性核糖體顆粒重建等方法。

　　新聞背景：三位科學(xué)家因核糖體研究獲諾貝爾化學(xué)獎

　　2009年10月7日，瑞典皇家科學(xué)院在斯德哥爾摩宣布，英國劍橋大學(xué)科學(xué)家文卡特拉曼·拉馬克里希南、美國科學(xué)家托馬斯·施泰茨和以色列科學(xué)家阿達(dá)·約納特因“對核糖體結(jié)構(gòu)和功能的研究”而共同獲得2009年諾貝爾化學(xué)獎。這是瑞典皇家科學(xué)院在斯德哥爾摩舉行的新聞發(fā)布會上展示3位科學(xué)家的照片。

　生命體就像一個(gè)極其復(fù)雜而又精密的儀器，不同“零件”在不同崗位上各司其職，有條不紊。而這一切，就要?dú)w功于仿佛扮演著生命化學(xué)工廠中工程師角色的“核糖體”：它翻譯出DNA所攜帶的密碼，進(jìn)而產(chǎn)生不同的蛋白質(zhì)，分別控制人體內(nèi)不同的化學(xué)過程。

　　諾貝爾獎評選委員會7日介紹說，三位科學(xué)家文卡特拉曼·拉馬克里希南、托馬斯·施泰茨和阿達(dá)·約納特因“對核糖體的結(jié)構(gòu)和功能的研究”而獲得今年的諾貝爾化學(xué)獎。

　　DNA（脫氧核糖核酸）是核酸的一類，因分子中含有脫氧核糖而得名。生物體中的每一個(gè)細(xì)胞里，都有DNA分子，它們對于無論是一個(gè)人還是一棵植物或者一個(gè)細(xì)菌而言，都至關(guān)重要，因?yàn)檫@些DNA分子決定了生命體的外貌及功能。DNA是幾乎所有生物的遺傳物質(zhì)基礎(chǔ)，它存儲了大量的“指令”信息，能引導(dǎo)生物的發(fā)育和生命機(jī)能的運(yùn)作。但是在生命體中，DNA所含有的指令就像一張寫滿密碼的圖紙，只有經(jīng)核糖體的翻譯，每條指令才能得到明確無誤的執(zhí)行。

　　具體而言，核糖體的工作，就是將DNA所含有的各種指令翻譯出來，之后生成任務(wù)不同的蛋白質(zhì)，例如用于輸送氧氣的血紅蛋白、免疫系統(tǒng)中的抗體、胰島素等激素、皮膚的膠原質(zhì)或者分解糖的酶等等。人體內(nèi)有成千上萬種蛋白質(zhì)，它們各自擁有不同的形式與功能，在化學(xué)層面上構(gòu)建并控制著生命體。

　　諾貝爾獎評委會介紹，三位科學(xué)家都采用了X射線蛋白質(zhì)晶體學(xué)的技術(shù)，標(biāo)識出了構(gòu)成核糖體的成千上萬個(gè)原子。這些科學(xué)家們不僅讓我們知曉了核糖體的“外貌”，而且在原子層面上揭示了核糖體功能的機(jī)理?！罢J(rèn)識核糖體內(nèi)在工作的機(jī)理，對于科學(xué)理解生命非常重要。這些知識可以立刻應(yīng)用于實(shí)際?！?/p>

　　基于核糖體研究的有關(guān)成果，可以很容易理解，如果細(xì)菌的核糖體功能得到抑制，那么細(xì)菌就無法存活。在醫(yī)學(xué)上，人們正是利用抗生素來抑制細(xì)菌的核糖體從而治療疾病的。評委會說，三位科學(xué)家構(gòu)筑了三維模型來顯示不同的抗生素是如何抑制核糖體功能的，“這些模型已被用于研發(fā)新的抗生素，直接幫助減輕人類的病痛，拯救生命”。

　　抗體是由核糖體合成

　　核糖體的功能就是將mRNA上的遺傳密碼（核苷酸順序）翻譯成多肽鏈上的氨基酸順序。因此，它是肽鏈的裝配機(jī)，即細(xì)胞內(nèi)蛋白質(zhì)合成的場所，細(xì)胞合成的蛋白質(zhì)可分為兩類：外輸性蛋白和內(nèi)源性蛋白。

　　1．外輸性蛋白：主要在固著核糖體上合成，分泌到細(xì)胞外發(fā)揮作用，如抗體蛋白、蛋白類激素、酶原、唾液等，也能合成部份自身結(jié)構(gòu)蛋白，如膜嵌入蛋白、溶酶體蛋白。

　　2．內(nèi)源性蛋白：又稱結(jié)構(gòu)蛋白，是指用于細(xì)胞本身或組成自身結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)，主要是在游離核糖體上合成，如紅細(xì)胞中的血紅蛋白，肌細(xì)胞中的肌纖維蛋白。

　　蛋白質(zhì)生物合成是一個(gè)復(fù)雜而重要的生命活動，它在細(xì)胞中有粗細(xì)的結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)，進(jìn)行得十分迅速有效，是依靠分子水平上的嚴(yán)密組織和準(zhǔn)確控制進(jìn)行的。

　　蛋白質(zhì)合成不僅要有合成的場所，而且還必須有mRNA、tRNA、20種氨基酸原料和一些蛋白質(zhì)因子及酶。Mg、K+離子等參與，并由ATP、GTP提供能量，合成中mRNA是編碼2合成蛋白質(zhì)的模板，tRNA是識別密碼子，轉(zhuǎn)運(yùn)相應(yīng)氨基酸的工具。核糖體則是蛋白質(zhì)的裝配機(jī)，它不僅組織了mRNA和rRNA的相互識別，將遺傳密碼翻譯成蛋白質(zhì)的氨基酸順序，并且控制了多肽鏈的形成，下面看看真核細(xì)胞中蛋白質(zhì)合成的主要步驟，是怎樣在細(xì)胞內(nèi)超微結(jié)構(gòu)水平上進(jìn)行的。

　　階段在胞質(zhì)中進(jìn)行，氨基酸本身不認(rèn)識密碼，自己也不會到Ribosome上，須靠tRNA。

　　氨基酸+tRNA →→氨基酰tRNA復(fù)合物

　　每一種氨基酸均有專一的氨基酰-tRNA合成酶催化，此酶首先激活氨基酸的羥基，使它與特定的tRNA結(jié)合，形成氨基酰tRNA復(fù)合物。所以，此酶是高度專一的，能識別并反應(yīng)對應(yīng)的氨基酸與其tRNA，而tRNA能以反密碼子識別密碼子，將相應(yīng)的氨基酸轉(zhuǎn)運(yùn)到核糖體上合成肽鏈。

　　氨基酸在核糖體上的聚合作用，是合成的主要內(nèi)容，可分為三個(gè)步驟：

　?、哦嚯逆湹钠鹗迹簃RNA從核到胞質(zhì)，在起始因子和Mg 的作用下，小亞基與mRNA的起始部位結(jié)合，甲硫氨酰（蛋氨酸）—tRNA的反密碼子，識別mRNA上的起始密碼AuG(mRNA）互補(bǔ)結(jié)合，接著大亞基也結(jié)合上去，核糖體上一次可容納二個(gè)密碼子。（原核生物中為甲酰甲硫氨酰）

　?、贫嚯逆湹难娱L：第二個(gè)密碼對應(yīng)的氨酰基—tRNA進(jìn)入核糖體的A位，也稱受位，密碼與反密碼的氫鍵，互補(bǔ)結(jié)合。在大亞基上的多肽鏈轉(zhuǎn)移酶（轉(zhuǎn)肽酶）作用下，供位（P位）的tRNA攜帶的氨基酸轉(zhuǎn)移到A位的氨基酸后并與之形成肽鍵（—CO-NH—），tRNA脫離P位并離開P位，重新進(jìn)入胞質(zhì)，同時(shí)，核糖體沿mRNA往前移動，新的密碼又處于核糖體的A位，與之對應(yīng)的新氨基酰-tRNA又入A位，轉(zhuǎn)肽鍵把二肽掛于此氨基酸后形成三肽，ribosome又往前移動，由此漸進(jìn)漸進(jìn)，如此反復(fù)循環(huán)，就使mRNA上的核苷酸順序轉(zhuǎn)變?yōu)榘被岬呐帕许樞颉?/p>

　　注意：P位（供位）：供tRNA；供肽鏈

　　A位（受位）：受氨基酸-tRNA；受肽鏈核苷酸與氨基酸相連系的橋梁是tRNA。

　　⑶多肽鏈的終止與釋放：肽鏈的延長不是無限止的，當(dāng)mRNA上出現(xiàn)終止密碼時(shí)（UGA,U氨基酸和UGA），就無對應(yīng)的氨基酸運(yùn)入核糖體，肽鏈的合成停止，而被終止因子識別，進(jìn)入A位，抑制轉(zhuǎn)肽酶作用，使多肽鏈與tRNA之間水解脫下，順著大亞基中央管全部釋放出，離開核糖體，同時(shí)大小亞基與mRNA分離，可再與mRNA起始密碼處結(jié)合，也可游離于胞質(zhì)中或被降解，mRNA也可被降解。

　　這是在一個(gè)核糖體上氨基酸聚合成肽鏈，每一個(gè)核糖體一秒鐘可翻譯40個(gè)密碼子形成40個(gè)氨基酸肽鍵，其合成肽鏈效率極高?？梢姡颂求w是肽鏈的裝配機(jī)。

　　合成的若是結(jié)構(gòu)蛋白，則這些多肽便經(jīng)過某些修飾、剪接后形成四級結(jié)構(gòu)，投入使用，若是輸出蛋白呢？

　　我們知道分泌蛋白質(zhì)是先存在于內(nèi)質(zhì)網(wǎng)腔中，后經(jīng)高爾基體排出，胞吐外排，那么，合成的輸出蛋白是怎樣進(jìn)入內(nèi)質(zhì)網(wǎng)腔的呢

　　與膜結(jié)合的核糖體和游離核糖體在性質(zhì)上是一樣的，那這種核糖體為什么會結(jié)合到粗面內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜上呢?新肽鏈又是怎樣進(jìn)入RER囊腔的呢?信號學(xué)說闡明了固著核糖體上合成蛋白質(zhì)的特殊性，該學(xué)說的基本要點(diǎn)。

　?、欧置诘鞍踪|(zhì)多肽的合成一開始也在游離多聚核糖體上，但其mRNA在AUG之后有一段45-90bp的信號順序（密碼），由此能翻譯出15-30個(gè)氨基酸的多肽（信號肽)Signal Peptide。這種能合成信號肽的核糖體將成為附著核糖體與內(nèi)質(zhì)網(wǎng)結(jié)合，不能合成信號肽的為游離核糖體，仍散布于胞質(zhì)中。

　?、平鼛啄甑难芯堪l(fā)現(xiàn)，胞質(zhì)中存在著信號識別顆粒(Signal RecoynitionParticle,SRP），它既能識別露出核糖體之外的信號肽，又能識別RER膜上的SRP受體，只有當(dāng)核糖體出現(xiàn)信號肽時(shí)，SRP才與核糖體的親和力增高。

　?、荢RP與核糖體一結(jié)合，便以tRNA的構(gòu)型占據(jù)了核糖體的“A”位，使核糖體的蛋白質(zhì)合成暫時(shí)停止。

　?、萐RP-核糖體復(fù)合體與RER上的SRP受體結(jié)合核糖體則以大亞基結(jié)合于RER上的嵌入蛋白（核糖體結(jié)合蛋白Ⅰ和Ⅱ），所以SRP受體又稱停泊蛋白(docking 蛋白質(zhì)），SRP與SRP受體結(jié)合是暫時(shí)的，當(dāng)核糖體附著于內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜后，SRP便離去，核糖體結(jié)合蛋白只存在于RER上。

　?、尚盘栯挠墒杷园被針?gòu)成，當(dāng)能合成信號肽的核糖體與內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜結(jié)合后，信號肽便經(jīng)由內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜插入膜腔內(nèi)，（內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜中2-多個(gè)識別信號肽的受體蛋白側(cè)向移動，集中在一起形成臨時(shí)性管道與中央管相連接），而先前處于暫停白質(zhì)合蛋白質(zhì)合成活動又重新開始。進(jìn)入內(nèi)質(zhì)網(wǎng)腔的信號肽將與之相連的新生肽鏈引入內(nèi)質(zhì)網(wǎng)腔。信號肽便被位于內(nèi)質(zhì)網(wǎng)內(nèi)表面的信號肽酶切掉，核糖體繼續(xù)合成肽鏈，肽鏈不斷延長，并在內(nèi)質(zhì)網(wǎng)腔中保護(hù)不被破壞并在網(wǎng)腔中形成具有一定空間構(gòu)型的蛋白質(zhì)，當(dāng)合成終止，受體蛋白重新分散，肽鏈從核糖體脫下，核糖體大小亞基離開，所以，固著核糖體與RER的結(jié)合不是結(jié)構(gòu)性的，而是特異性、暫時(shí)性、功能性的。

　　所以，如信號順序發(fā)生改變，所合成的信號肽不能被受體識別，核糖體就結(jié)合不到膜上。

　　電鏡下，多聚核糖體的解聚和粗面內(nèi)質(zhì)網(wǎng)的脫粒都可看作是蛋白質(zhì)合成降低或停止的一個(gè)形態(tài)指標(biāo)。

　　多聚核糖體的解聚：是指多聚核糖體分散為單體，失去正常有規(guī)律排列，孤立地分散在胞質(zhì)中或附在粗面內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜上。一般認(rèn)為，游離多聚核糖體的解聚將伴隨著內(nèi)源性蛋白質(zhì)生成的減少。脫粒是指粗面內(nèi)質(zhì)網(wǎng)上的核糖體脫落下來，分布稀疏，散在胞質(zhì)中，RER上解聚和脫離將伴隨外輸入蛋白合成。

　　正常情況下，蛋白質(zhì)合成旺盛時(shí)，細(xì)胞質(zhì)中充滿多聚核糖體,RER上附有許多念珠線狀和螺旋狀的多原核糖體，當(dāng)細(xì)胞處于有絲分裂階段時(shí)，蛋白質(zhì)合成明顯下降，多聚核糖體也出現(xiàn)解聚原C，逐漸為分散孤立的單體所代替。

　　在急性藥物中毒性（四氯化碳）肝炎和病毒性肝炎后，以及肝硬化病人的肝細(xì)胞中，經(jīng)?？梢姷酱罅慷嗑酆颂求w解聚呈離散單體狀，固著多聚核糖體脫落，分布稀疏，導(dǎo)致分泌蛋白合成↓，所以，病人血漿白蛋白含量↓。

　　另外，一些藥物，致癌物可直接抑制蛋白質(zhì)合成的不同階段，有些抗苔素，如鏈霉素、氯霉素、紅霉素等對原核與真核生物的敏感性不同，能直接抑制細(xì)菌核糖體上蛋白質(zhì)的合成作用。有的抑制在起始階段，有的抑制肽鏈延長和終止階段，有的阻止小亞基與mRNA的起始結(jié)合，四環(huán)素抑制氨基酰-tRNA的結(jié)合和終止因子，氯霉素抑制轉(zhuǎn)肽酶，阻止肽鏈形成，紅霉素抑制轉(zhuǎn)位酶，不能相應(yīng)移位進(jìn)入新密碼。所以，抗苔素的抗苔作用就是干擾了細(xì)苔蛋白合成而抑制細(xì)苔生長來起作用的。

　　1．核糖體的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)——暫時(shí)的、功能的動態(tài)結(jié)構(gòu)。

　　2．核糖體種類與合成蛋白質(zhì)種類的關(guān)系。

　　3．留下思考題：核糖體合成的蛋白質(zhì)之去向（與內(nèi)膜系統(tǒng)聯(lián)系）。

　　核糖體不是由生物膜構(gòu)成的，它是由蛋白質(zhì)和RNA構(gòu)成的復(fù)合體。由大小兩個(gè)亞基組成。核糖體是蛋白質(zhì)合成的場所。附著在內(nèi)質(zhì)網(wǎng)上的核糖體合成的蛋白質(zhì)主要有兩類：一類是分泌蛋白，通過內(nèi)質(zhì)網(wǎng)運(yùn)輸?shù)礁郀柣w，經(jīng)加工包裝后被分泌到細(xì)胞外；另一類是排列到質(zhì)膜內(nèi)的蛋白質(zhì)。游離的核糖體合成的蛋白質(zhì)一般是分布到細(xì)胞質(zhì)基質(zhì)中的蛋白質(zhì)，如分布于細(xì)胞質(zhì)基質(zhì)中的酶等。